โครโมโซม โครงสร้างของโดเมนคงที่ของสายพอลิเปปไทด์ ของอิมมูโนโกลบูลินอยู่บน โครโมโซม เดียวกันกับยีน V,D และ J จนถึงปลาย 3 ของส่วน J สายเบาสำหรับเคเชน แบบเบามีซียีนหนึ่งตัว Sk และสำหรับ λ-เชน 4 หรือ 5 ขึ้นอยู่กับ แฮพโลไทป์ Сλ1,2,3,6,7 การเชื่อมต่อของรหัสนิวคลีโอไทด์สำหรับโดเมน V และ C ของสายเบาไม่ได้เกิดขึ้นที่ระดับของ DNA แต่อยู่ที่ระดับของ RNA ตามกลไกการประกบกันของการถอดเสียง RNA หลัก

สายโซ่หนักของอิมมูโนโกลบูลิน แต่ละไอโซไทป์ยังถูกเข้ารหัสโดยยีน C ที่แยกจากกันอีกด้วย ในมนุษย์ยีนดังกล่าวอยู่ในลำดับต่อไปนี้ นับจากส่วน J ถึงปลาย 3Cμ,Cδ,Cγ3,Cγ1 ยีนเทียมของสาย Cα1,Cγ2,Cγ4,Cε,Cα2 บีลิมโฟไซต์ที่มีการสร้างต่อมน้ำเหลืองอย่างสมบูรณ์ โดยไม่คำนึงถึงความจำเพาะของ BCR จะแสดงอิมมูโนโกลบูลินของคลาส IgM และ IgD เท่านั้น

ในกรณีนี้ mRNA จะถูกถอดความในรูปแบบหลักต่อเนื่อง ถอดความจากยีน VDJ และ Cμ/Cซึ่งจัดเรียงใหม่ DNA ของยีน C ของไอโซไทป์อื่นยังคงไม่บุบสลาย อันเป็นผลมาจากการประกบทางเลือก ของการถอดเสียงหลัก mRNAs ถูกสร้างขึ้นแยกกันสำหรับสายหนักของ IgM และ IgD ซึ่งถูกแปลเป็นโปรตีน กระบวนการนี้จะสิ้นสุด ต่อมน้ำเหลืองบีเซลล์อย่างสมบูรณ์ การสลับไอโซไทป์ของอิมมูโนโกลบูลิน

ในระหว่างการพัฒนาของการตอบสนองทางภูมิคุ้มกัน เช่น หลังจากการรับรู้แอนติเจน และภายใต้อิทธิพลของไซโตไคน์บางชนิด และโมเลกุลของเยื่อหุ้มเซลล์ทีลิมโฟไซต์การสังเคราะห์อิมมูโนโกลบูลิน สามารถเปลี่ยนเป็นไอโซไทป์อื่น IgG,IgE,IgA การสลับไอโซไทป์ของสายโซ่หนัก ยังดำเนินการโดยกลไกการรวมตัวกันของ DNA อีกด้วย

หนึ่งในยีน C สายหนัก Сγ1,Сγ2,Сγ3,Сγ4,Сε,Сα1,Сα2 อย่างใดอย่างหนึ่งเข้าร่วมชุดค่าผสม VDJ ที่จัดเรียงใหม่ก่อนหน้านี้ ในกรณีนี้ DNA จะถูกทำลายตามบริเวณสวิตชิ่ง SR ซึ่งอยู่ในอินตรอนก่อนแต่ละยีน C DNA ของยีน C ที่อยู่ก่อนหน้ายีนที่เกี่ยวข้อง ซึ่งอยู่ที่ปลาย 5 จากยีนนั้นถูกกำจัดในรูปของโครงสร้างวงแหวน ดังนั้น การสลับไอโซไทป์ต่อไปจึงทำได้เฉพาะที่ปลาย 3 เท่านั้น

มีการพิสูจน์แล้วว่าการกลายพันธุ์แบบไฮเปอร์มิวทาเจเนซิส และการสลับไอโซไทป์ของอิมมูโนโกลบูลินนั้น ถูกเร่งปฏิกิริยาโดยเอนไซม์ AID การกระตุ้นด้วยการกระตุ้นด้วยเอนไซม์ ไซทิดีน ดีมิเนส ไซติดีนดีอะมิเนสที่เหนี่ยวนำโดยการกระตุ้น เอ็นไซม์นี้จะโจมตียีนอิมมูโนโกลบูลิน ที่แสดงออกอย่างเฉพาะเจาะจง

แยกกลุ่มอะมิโนออกจากเบสไซติดีน ซึ่งอุดมไปด้วย DNA ของยีนเหล่านี้เป็นผลให้ไซโตซินถูกแปลงเป็นยูราซิล ซึ่งเป็นที่รู้จักและถูกตัดออกโดยเอนไซม์ซ่อมแซมดีเอ็นเอ สายปฏิกิริยาเร่งปฏิกิริยาที่ตามมา ซึ่งเกี่ยวข้องกับโปรตีนต่างๆมากกว่าสิบชนิด เอนโดนิวคลีเอส ฟอสฟาเทส โพลิเมอเรส ฮิสโตนนำไปสู่การปรากฏตัวของการกลายพันธุ์

ในกรณีของการกลายพันธุ์มากเกินไป หรือการแตกของดีเอ็นเอแบบ 2 เส้นในบริเวณที่มีการสลับไอโซไทป์บีลิมโฟไซต์ ตัวรับบีเซลล์ BCR โมเลกุลอิมมูโนโกลบูลินมีความสามารถ ในการจับแอนติเจนทั้งในสารละลายและในสถานะตรึงบนเซลล์ อย่างไรก็ตามโพลีเปปไทด์อีก 2 โพลีเปปไทด์ที่เรียกว่า Igα(CD79a) และ Igβ(CD79b) จำเป็นสำหรับการสร้างตัวรับการรับรู้แอนติเจนที่สมบูรณ์ บีซีอาร์สายโพลีเปปไทด์ BCR ทั้งหมด 6 สาย

โดเมนนอกเซลล์ Igα และ Igβ แต่ละตัวมีโดเมนภายนอกเซลล์เดียว โดยที่พวกมันถูกจับอย่างแน่นหนาแต่ไม่เป็นโควาเลนต์กับสายโซ่หนักส่วนประกอบอิมมูโนโกลบุลินของ BCR ลำดับการกระตุ้นของไซโตพลาสซึม ในบริเวณไซโตพลาสซึมของ Igα และ Igβ มีลำดับลักษณะเฉพาะของกรดอะมิโน ที่ตกค้างอยู่เรียกว่าลำดับการกระตุ้นที่ใช้อิมมูโนรีเซพเตอร์ไทโรซีน ITAM-โมทีฟการกระตุ้นด้วยไทโรซีนจากอิมมูโนรีเซพเตอร์

ลำดับเดียวกันนี้มีอยู่ในส่วนประกอบ ที่นำสัญญาณของตัวรับการรู้จำแอนติเจนของทีเซลล์ การเปิดใช้งานบีลิมโฟไซต์ การเพิ่มจำนวนและการแยกเซลล์ของบีลิมโฟไซต์สามารถกระตุ้นได้โดยตรงโดยแอนติเจนที่จับกับ BCR อย่างไรก็ตามสำหรับการเปิดใช้งาน ที่มีประสิทธิภาพผ่าน BCR เท่านั้นเป็นสิ่งที่จำเป็น การเชื่อมโยงข้าม BCR หลายตัวกับแอนติเจน ในการทำเช่นนี้โมเลกุลแอนติเจนจะต้องมีอีพิโทปซ้ำๆ บนพื้นผิวของมัน

ในกรณีส่วนใหญ่การเปิดใช้งานเซลล์ B นั้นไม่เพียงพอ สัญญาณที่มาจาก BCR เท่านั้นต้องใช้สัญญาณที่ 2 ที่เรียกว่าซึ่งจัดหาโดยตัวช่วยทีที่เปิดใช้งานผ่านตัวรับร่วมโครีเซพเตอร์คอมเพล็กซ์ โครีเซพเตอร์คอมเพล็กซ์เพิ่มเติมของโมเลกุลเมมเบรน ที่เกี่ยวข้องกับระบบการส่งสัญญาณภายในเซลล์ ประกอบด้วยโมเลกุลเมมเบรนอย่างน้อย 3 โมเลกุล CD19,CR2(CD21) และ TAPA-1(CD81) CR2 ตัวรับสำหรับส่วนประกอบเสริม

การจับ CR2 กับผลิตภัณฑ์การย่อยสลายของส่วนประกอบเสริม (C3b,C3dg และ C3bi) ที่ต่อต้านแอนติเจนทำให้เกิดฟอสโฟรีเลชั่นของโมเลกุล CD19 ซึ่งในสถานะกระตุ้นนั้นสัมพันธ์กับเอสอาร์ซีไคเนส

บทความอื่นๆที่น่าสนใจ : ออกกำลังกาย การอธิบายแบบฝึกหัดพื้นฐานของการออกกำลังกาย